Diferença entre alfa hélice e folha plissada beta

Principal diferença

O motivo é posicionado acima do edifício secundário da proteína e torna-se regular como uma afirmação enrolada ou enrolada dando-lhe a excelência de uma hélice, devido a este fato geralmente conhecido como alfa hélice. Por outro lado, a folha beta plissada, além disso, muitas vezes referida como folha b, é descrita como o motivo padrão do atributo estrutura secundária presente em todas as proteínas.

Quadro comparativo

O que é AlphaHelix?

O motivo é posicionado acima do edifício secundário da proteína e torna-se regular como uma afirmação enrolada ou enrolada dando-lhe a excelência de uma hélice, devido a este fato geralmente conhecido como alfa hélice. Aqui, ao longo do desenvolvimento, o grupo NH denota uma ligação de hidrogênio com o grupo C=O, muitas vezes conhecido como esqueleto de aminoácidos, que se torna presente quatro resíduos antes da sequência da proteína. Dois desenvolvimentos chave ao longo da demonstração da atual α-hélice foram: tornando-se a geometria de ligação, devido aos custosos ensaios de construção de aminoácidos e peptídeos e a expectativa de Pauling de ligações peptídicas planares; e sua renúncia à suspeita de um número vital de depósitos por giro da hélice. O minuto crucial adquirido aqui no início da primavera de 1948, quando Pauling adquiriu aqui por um erro e foi para o tatame. Exausto, ele desenhou uma cadeia polipeptídica de medidas normalmente corretas em um pedaço de papel e a desmoronou em uma hélice, tendo muito cuidado em cuidar das ligações peptídicas planares. A hélice alfa é basicamente a corrente helicoidal mais conhecida na natureza. Consiste em uma cadeia polipeptídica enrolada, ao longo da qual as cadeias laterais de aminoácidos se expandem a partir do centro, permitindo que você cuide de sua espécie. Eles também podem estar presentes em muitos tipos de proteínas, desde proteínas globulares, por exemplo, mioglobina, até queratina, que é uma proteína fibrosa. Cada um pode ser um determinado privilégio ou uma hélice da mão esquerda, mas certamente o loop alfa-hélice demonstrou ser compatível porque as cadeias laterais não lutam. Este conhecimento dá estabilidade à hélice alfa. Existem 3,6 depósitos de aminoácidos corrosivos para cada volta da alça da hélice alfa.

O que é folha plissada beta?

A folha beta plissada, aliás, muitas vezes conhecida como folha b, será descrita como o motivo padrão do atributo estrutura secundária presente nas proteínas. A diferença que ele tem em relação a proteínas completamente diferentes se torna a dificuldade de consistir em filamentos que fazem referência a nada menos que dois ou três dos átomos de hidrogênio presentes ao longo do desenvolvimento que ordena a folha plissada. Uma cadeia β é uma extensão de âncora polipeptídica geralmente de três a 10 aminoácidos estendidos com a espinha dorsal em um ajuste estendido. A relação supramolecular das folhas β está envolvida na filiação das proteínas totais e das fibrilas que são observadas em muitas doenças humanas, eminentemente as amiloidoses, por exemplo, a doença de Alzheimer. Essa construção ocorre quando dois componentes de uma cadeia polipeptídica se cobrem e formam uma linha de ligações de hidrogênio entre si. Esse movimento pode ocorrer em um plano de movimento paralelo ou em um plano hostil ao paralelo. Em paralelo e na direção do plano esportivo equivalente, há a rápida consequência da direcionalidade da cadeia polipeptídica. Um edifício correspondente à folha dobrada beta é a folha dobrada α. Este edifício é, com entusiasmo, muito menos definitivo do que a folha beta dobrada e realmente é inédito quando se trata de proteína. Uma folha α-enrugada será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; grupos carbonila são ajustados juntos em um único lote, enquanto todos os grupos NH são ajustados pela técnica alternativa. Esse movimento pode ocorrer em um plano de movimento paralelo ou em um plano hostil ao paralelo. Em paralelo e na direção do plano esportivo equivalente, há a rápida consequência da direcionalidade da cadeia polipeptídica. Um edifício correspondente à folha dobrada beta é a folha dobrada α. Este edifício é, com entusiasmo, muito menos definitivo do que a folha beta dobrada e realmente é inédito quando se trata de proteína. Uma folha α-enrugada será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; grupos carbonila são ajustados juntos em um único lote, enquanto todos os grupos NH são ajustados pela técnica alternativa. Esse movimento pode ocorrer em um plano de movimento paralelo ou em um plano hostil ao paralelo. Em paralelo e na direção do plano esportivo equivalente, há a rápida consequência da direcionalidade da cadeia polipeptídica. Um edifício correspondente à folha dobrada beta é a folha dobrada α. Este edifício é, com entusiasmo, muito menos definitivo do que a folha beta dobrada e realmente é inédito quando se trata de proteína. Uma folha α-enrugada será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; grupos carbonila são ajustados juntos em um único lote, enquanto todos os grupos NH são ajustados pela técnica alternativa. 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Este edifício é, com entusiasmo, muito menos definitivo do que a folha beta dobrada e realmente é inédito quando se trata de proteína. Uma folha α-enrugada será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; grupos carbonila são ajustados juntos em um único lote, enquanto todos os grupos NH são ajustados pela técnica alternativa. enquanto todos os clusters NH são ajustados pela técnica alternativa. Um edifício correspondente à folha dobrada beta é a folha dobrada α. Este edifício é, com entusiasmo, muito menos definitivo do que a folha beta dobrada e realmente é inédito quando se trata de proteína. Uma folha α-enrugada será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; grupos carbonila são ajustados juntos em um único lote, enquanto todos os grupos NH são ajustados pela técnica alternativa. Uma folha α-enrugada será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; grupos carbonila são ajustados juntos em um único lote, enquanto todos os grupos NH são ajustados pela técnica alternativa. Uma folha α-enrugada será descrita pela afiliação de seus grupos carbonila e amino; grupos carbonila são ajustados juntos em um único lote, enquanto todos os grupos NH são ajustados pela técnica alternativa.

Principais diferenças

1. O motivo é posicionado acima do edifício secundário da proteína e torna-se regular como uma afirmação enrolada ou enrolada dando-lhe a excelência de uma hélice, devido a este fato geralmente conhecido como alfa hélice. Por outro lado, a folha beta plissada, também conhecida como folha b, será descrita como o motivo padrão do atributo estrutura secundária presente em todas as proteínas.
2. Os grupos -R dos aminoácidos existem no piso da hélice, enquanto os grupos -R existem no piso e no piso interior da folha.
3. A alfa-hélice é uma cadeia polipeptídica em forma de pólo enrolada em um edifício semelhante a uma mola, sustentada por ligações de hidrogênio. Por outro lado, as folhas beta plissadas são feitas de fitas beta associadas lado a lado por nada menos que duas ligações de hidrogênio formando uma espinha dorsal.
4. Uma hélice também pode ser esquerda (beta) ou direita, onde a hélice alfa está constantemente à direita. Em alternativa, as cordas encaixam uma posterior à alternativa a 1 outra corda disposta inversamente à alternativa em folhas beta plissadas.
5. A formação da alfa-hélice existe de uma maneira que as ligações de hidrogênio são criadas ao longo da cadeia polipeptídica para criar construções helicoidais. Por outro lado, as folhas beta plissadas existem ligando duas ou mais de duas fitas beta de ligações de hidrogênio.

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