Diferencia entre hélice alfa y lámina plisada beta

Diferencia entre hélice alfa y lámina plisada beta

Diferencia principal

El motivo se posiciona sobre el edificio secundario de proteínas y se torna regular como una afirmación en espiral o en espiral que le otorga la excelencia de una hélice, debido a este hecho generalmente conocido como hélice alfa. Por otro lado, la hoja beta plisada, además, a menudo conocida como hoja b, se describe como el motivo estándar de la estructura secundaria del atributo presente en todas las proteínas.

Cuadro comparativo

Base Hélice alfa Hoja Beta Plisada
Definición El motivo se posiciona en el edificio secundario de proteínas y se vuelve regular como una afirmación en espiral o en espiral a la derecha que le otorga la excelencia de una hélice. La hoja plisada beta, además, a menudo conocida como hoja b, se describirá como el motivo estándar de la estructura secundaria del atributo presente en las proteínas.
Aminoácidos Los grupos -R de aminoácidos existen en el suelo. Los grupos -R existen en el suelo y en el suelo interior de la hoja.
Vinculación Los enlaces de hidrógeno se crean a lo largo de la cadena polipeptídica para crear construcciones helicoidales. Existen uniendo dos o más de dos hebras beta de enlaces de hidrógeno.

¿Qué es Alpha Helix?

El motivo se posiciona sobre el edificio secundario de proteínas y se torna regular como una afirmación en espiral o en espiral que le otorga la excelencia de una hélice, debido a este hecho generalmente conocido como hélice alfa. Aquí, durante todo el desarrollo, el grupo NH denota un enlace de hidrógeno al grupo C = O, a menudo conocido como la columna vertebral de los aminoácidos, que se vuelve presente en cuatro residuos antes que la secuencia de la proteína. Dos desarrollos clave a lo largo de la demostración de la hélice α actual habían sido: la geometría de enlace que se convierte, debido a los costosos juicios de construcción de piedra de aminoácidos y péptidos y la expectativa de Pauling de enlaces peptídicos planos; y su renuncia a la sospecha de un número vital de depósitos por giro de la hélice. El minuto crucial adquirido aquí a principios de la primavera de 1948, cuando Pauling adquirió aquí abajo con un error y se fue al colchón. Agotado, dibujó una cadena de polipéptidos de medidas normalmente correctas en un trozo de papel y lo colapsó en una hélice, siendo muy consciente de cuidar los enlaces peptídicos planos. La hélice alfa es básicamente la corriente helicoidal más conocida de la naturaleza. Consiste en una cadena polipeptídica enrollada, a lo largo de la cual las cadenas laterales de los aminoácidos se ensanchan hacia afuera desde el centro, lo que le permite cuidar de su tipo. También podrían estar presentes en muchos tipos de proteínas, desde proteínas globulares, por ejemplo, mioglobina hasta queratina, que es una proteína fibrosa. Cada uno puede ser un privilegio dado o una hélice de la mano izquierda, pero seguramente se ha demostrado que el bucle de hélice alfa es compatible porque las cadenas laterales no luchan. Este conocimiento da estabilidad a la hélice alfa. Hay 3,6 depósitos de aminoácidos corrosivos por cada giro del rizo de hélice alfa.

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¿Qué es la hoja plisada beta?

La hoja plisada beta, además, a menudo conocida como hoja b, se describirá como el motivo estándar de la estructura secundaria del atributo presente en las proteínas. La distinción que tiene sobre proteínas completamente diferentes se convierte en la dificultad de que consta de hebras que tienen una referencia a no menos de dos o tres de los átomos de hidrógeno presentes durante todo el desarrollo que clasifica la hoja plisada. Una cadena β es una extensión de anclaje polipeptídico generalmente de tres a 10 aminoácidos prolongado con la columna en una adaptación ampliada. La relación supramolecular de las láminas β se ha visto envuelta en la afiliación de los totales de proteínas y las fibrillas que se observan en bastantes enfermedades humanas, eminentemente las amiloidosis, por ejemplo, la enfermedad de Alzheimer. Esta construcción ocurre cuando dos componentes de una cadena polipeptídica se cubren entre sí y forman una línea de enlaces de hidrógeno entre sí. Este movimiento puede ocurrir en un plan de movimiento paralelo o en un plan hostil al paralelo. Paralelamente y en la dirección del plan deportivo equivalente, se encuentra la rápida consecuencia de la direccionalidad de la cadena polipeptídica. Un edificio correspondiente a la hoja plegada en beta es la hoja plegada en α. Este edificio es, con entusiasmo, mucho menos final que la hoja con pliegues beta y realmente no tiene precedentes en cuanto a proteínas. Una hoja con arrugas en α se describirá por la afiliación de sus agrupaciones de carbonilo y amino; los grupos carbonilo se ajustan en conjunto en una sola partida, mientras que todas las agrupaciones de NH se ajustan por la técnica alternativa. Este movimiento puede ocurrir en un plan de movimiento paralelo o en un plan hostil al paralelo. Paralelamente y en la dirección del plan deportivo equivalente, se encuentra la rápida consecuencia de la direccionalidad de la cadena polipeptídica. Un edificio correspondiente a la hoja plegada en beta es la hoja plegada en α. Este edificio es, con entusiasmo, mucho menos final que la hoja con pliegues beta y realmente no tiene precedentes en cuanto a proteínas. Una hoja con arrugas en α se describirá por la afiliación de sus agrupaciones de carbonilo y amino; los grupos carbonilo se ajustan en conjunto en una sola partida, mientras que todas las agrupaciones de NH se ajustan por la técnica alternativa. Este movimiento puede ocurrir en un plan de movimiento paralelo o en un plan hostil al paralelo. Paralelamente y en la dirección del plan deportivo equivalente, se encuentra la rápida consecuencia de la direccionalidad de la cadena polipeptídica. Un edificio correspondiente a la hoja plegada en beta es la hoja plegada en α. Este edificio es, con entusiasmo, mucho menos final que la hoja con pliegues beta y realmente no tiene precedentes en cuanto a proteínas. Una hoja con arrugas en α se describirá por la afiliación de sus agrupaciones de carbonilo y amino; los grupos carbonilo se ajustan en conjunto en una sola partida, mientras que todas las agrupaciones de NH se ajustan por la técnica alternativa. Un edificio correspondiente a la hoja plegada en beta es la hoja plegada en α. Este edificio es, con entusiasmo, mucho menos final que la hoja con pliegues beta y realmente no tiene precedentes en cuanto a proteínas. Una hoja con arrugas en α se describirá por la afiliación de sus agrupaciones de carbonilo y amino; los grupos carbonilo se ajustan en conjunto en una sola partida, mientras que todas las agrupaciones de NH se ajustan por la técnica alternativa. Un edificio correspondiente a la hoja plegada en beta es la hoja plegada en α. Este edificio es, con entusiasmo, mucho menos final que la hoja con pliegues beta y realmente no tiene precedentes en cuanto a proteínas. Una hoja con arrugas en α se describirá por la afiliación de sus agrupaciones de carbonilo y amino; los grupos carbonilo se ajustan en conjunto en una sola partida, mientras que todas las agrupaciones de NH se ajustan por la técnica alternativa.

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Diferencias clave

  1. El motivo se posiciona sobre el edificio secundario de proteínas y se torna regular como una afirmación en espiral o en espiral que le otorga la excelencia de una hélice, debido a este hecho generalmente conocido como hélice alfa. Por otro lado, la hoja beta plisada, además, a menudo conocida como hoja b, se describirá como el motivo estándar de la estructura secundaria del atributo presente en todas las proteínas.
  2. Los grupos -R de aminoácidos existen en el suelo de la hélice, mientras que los grupos -R existen en el suelo y el suelo interior de la hoja.
  3. La hélice alfa es una cadena polipeptídica moldeada por polos y enrollada en un edificio similar a un resorte, sostenida por enlaces de hidrógeno. Por otro lado, las láminas beta plisadas se fabrican a partir de hebras beta asociadas al costado por no menos de dos enlaces de hidrógeno que forman una columna.
  4. Una hélice también puede ser a la izquierda (beta) oa la derecha, donde la hélice alfa está constantemente a la derecha. En la alternativa, las cadenas se ajustan una posterior a la alternativa a 1 otra cuerda organizada inversamente a la alternativa en láminas beta plisadas.
  5. La formación de la hélice alfa existe de manera que los enlaces de hidrógeno se crean a lo largo de la cadena polipeptídica para crear construcciones helicoidales. Por otro lado, las hojas beta plisadas existen uniendo dos o más de dos hebras beta de enlaces de hidrógeno.

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